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核心多糖的生物合成與跨膜轉運機制

發布時間: 2024-01-15  點擊次數: 1097次

從Lipid ⅣA開始,核心多糖的合成是在非還原性葡萄糖胺的C-6m′上引入KDO(核心寡聚糖)后,逐步加人庚糖和己糖。合成完整內核的酶在大腸桿菌中是由waa(rfa)基因編碼,調控機制目前仍不清楚。

一、KDO的合成與附著

KDO的合成包括三個連續反應(如下圖):



其中8-磷酸-KDO合成酶是由kdsA基因編碼的。

KDO的附著是在CMP-KDO合成酶(CKS)( kdsB基因編碼)催化下,KDO與CTP反應生成CMP-KDO活化形式,非活化的KDO是無法直接與 Lipid ⅣA結合的。CMP-KDO在KDO轉移酶的催化下,將KDO結合至Lipid ⅣA的C-6′位上,然后再在同樣的轉移酶的作用下將第2個KDO分子加至第1個KDO分子上。

二、庚糖和己糖的加入

在細胞膜的胞漿面,庚糖和己糖分別以ADP和UDP結合的活化形式,在一系列膜相關的糖基轉移酶催化下,被逐一加人到KDO分子上。這些膜相關的糖基轉移酶可能存在于細胞膜的胞漿面,缺乏跨膜區,其大小和結構相似。有關單糖的轉運裝置,目前尚不清楚。因此合成的core-Lipid A分子可能是在ABC轉運裝置(ATP-binding cas-sette(ABC)- transporter)的參與下從細胞膜的胞漿面轉移到周質間隙面,在周質間隙內進一步完成與O-抗原多糖鏈的連接反應,從而生成完整的LPS分子(圖3-3)。



核心多糖的合成過程如圖3-4所示。在核心多糖的合成過程中,ADP-Hep是內核合成的重要環節。在大腸桿菌中ADP-Hep的合成需要三種蛋白質參與,它們是GmhA(景天庚酮糖-7-磷酸異構酶)、HldE(雙功能D-3-D-甘露庚糖7-磷酸激酶或DβD-庚糖1-磷酸腺核苷酰基轉移酶)和GmhB(D,D-庚糖1,7雙磷酸酶)蛋白,此外還有ATP和7-磷酸景天庚酮糖。ADP-Hep的合成受waaD(rfaD)基因調控。

三、core-Lipid A的跨膜轉運

在core-Lipid A合成后,轉運至細胞膜的周質間隙面,在此完成與O-抗原的連接,形成完整的LPS分子。目.前,關于core-Lipid A跨膜轉運的具體機制仍不清楚,可能與msbA基因有關。msbA基因是大腸桿菌內的一種重要的基因,它與哺乳動物的mdr蛋白和某些細菌編碼ABC轉運裝置的基因具有高度的同源性,而mdr2(哺乳動物細胞中的一種ABC轉運裝置)參與了卵磷脂的跨膜轉運,這提示msbA有可能也參與了core-Lipid A的跨膜轉運。大腸桿菌的msbA基因作為htrB突變體的抑制物已經得到證實。

htrB基因編碼十二烷酰轉移酶,它在KDO附著于Lipid ⅣA后才起作用,能將十二烷酰鏈從酰基載體蛋白轉移至KDO-Lipid ⅣA上,研究表明,在高溫環境下(42℃ 3h),msbA基因編碼的MsbA蛋白可能作用于core-Lipid A 的跨膜轉運過程,因為它可以明顯減少htrB基因突變體所形成的四脂酰化的core-Lipid ⅣA在細胞膜胞漿面的聚集。與五脂酰化或六脂酰化的core-Lipid A相比,MsbA蛋白對四脂酰化的core-Lipid ⅣA的轉運效率是有所區別。

Raetz等通過熱敏的msbA突變株在不夠條件的溫度下導致充分酰化的core-Lipid A在胞漿面的聚集,證實了其跨膜轉運功能。Msb A蛋白作為ABC轉運裝置家族成員之一在core-Lipid A的跨膜(細胞膜)轉運及合成過程中起重要作用,并且它也可能參與磷脂的跨膜轉運。



參與核心多糖合成過程中的糖基轉移酶或修飾酶是由一類介于cysE和 pyrE基因之間的wa-基因編碼(如表3-1),分布在三個操縱子中。例如對于大腸桿菌R1的核心結構而言,其生物合成是在一系列 waa-基因的調控下進行的(圖3-5)。



圖3-5中A部分表示大腸桿菌R1核心多糖的己糖和庚糖的糖基化轉移、修飾和磷酸化過程的 waa基因調控;B部分表示參與核心區合成的各個基因分布位點,另外指出waaF基因位于waaC基因的上游(與大腸桿菌K-12和鼠傷寒沙門菌相同)。


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